Banca de DEFESA: NICHOLAS BARROS DOS SANTOS

Uma banca de DEFESA de MESTRADO foi cadastrada pelo programa.
DISCENTE : NICHOLAS BARROS DOS SANTOS
DATA : 23/02/2026
HORA: 08:30
LOCAL: Instituto de Ciências Farmacêuticas
TÍTULO:

BIOPROSPECÇÃO DE PROTEASES LÁCTEAS NO EXTRATO DA

SEMENTE DE CITRUS SINENSIS L.

PALAVRAS-CHAVES:

Citrus Sinensis L., Biotecnologia, coagulante,
caracterização, atividade proteolítica

PÁGINAS: 121
RESUMO:

A aplicação de enzimas nos processos biotecnológicos, possibilita uma
significante redução de custos com consequente diminuição do consumo
energético. Neste contexto, as proteases são as biomoléculas mais produzidas
e, representam 60% de todas as enzimas comercializadas no mundo. A
importância do uso destas moléculas se deve a fatores como elevada atividade
catalítica, seletividade, especificidade, assim como a variabilidade de produção.
Diante da demanda de produzir estudos voltados a obtenção de enzimas com
viés industrial, objetivamos a obtenção e caracterização de protease de
interesse biotecnológico proveniente das sementes de Citrus Sinensis L.
Portanto, foi preparado extrato enzimático das sementes da Citrus Sinensis L.
em tampão Tris-HCl, 50mM em pH 8.0 e, posteriormente, foram realizados
ensaios de pH, temperatura, inibição, efeitos dos diferentes substratos, íons
metálicos, solventes orgânicos e detergentes na atividade enzimática. As
atividades ótimas da enzima foram determinadas em 40 °C e pH 9,0. Em testes
de estabilidades, a enzima se manteve estável em uma ampla faixa de pH (5,0
a 9,0) e temperaturas (40° C a 60° C). Além disso, a enzima teve a sua
atividade catalítica melhorada na presença de íons metálicos (Na + , K + , Mn 2+ ,
Mg 2+ e Ca 2+ ) e demostrou estabilidade e compatibilidade com detergentes e
solventes orgânicos. O que evidencia o potencial biotecnológico dessa enzima
em vários processos industriais. Quando o extrato enzimático foi submetido a
diferentes substratos cromogênicos conjugados com p-nitroanilina, a hidrólise
mostrou especificidade para o BApNA. Além disso, a atividade enzimática foi
inibida por PMSF (95,80%) seguido por Benzamidina (84,22%). Portanto, a
enzima pertence à classe das, serino proteases. Em relação à aplicação
biotecnológica, a enzima exibiu atividade coagulante de leite de 13 Um/mL, no
leite em pó. Essa atividade foi mais eficiente no leite integral pasteurizado 83
mU/mL, a temperatura de 50° C. O perfil proteico referente a atividade
proteolítica no leite em pó desnatado foi analisado em gel de Poliacrilamida
SDS-PAGE. Por meio desta pesquisa, foi possível descrever um novo
coagulante de leite.

MEMBROS DA BANCA:
Presidente - 1653558 - LUCIANO APARECIDO MEIRELES GRILLO
Interno(a) - 1811274 - HUGO JUAREZ VIEIRA PEREIRA
Externo(a) ao Programa - 1488396 - TICIANO GOMES DO NASCIMENTO - UFAL