PPGBqBM PROGRAMA DE PÓS-GRADUAÇÃO MULTICÊNTRICO EM BIOQUÍMICA E BIOLOGIA MOLECULAR INSTITUTO DE CIÊNCIAS FARMACÊUTICAS Téléphone/Extension: 994293663-

Banca de DEFESA: JOSIEL SANTOS DO NASCIMENTO

Uma banca de DEFESA de DOUTORADO foi cadastrada pelo programa.
DISCENTE : JOSIEL SANTOS DO NASCIMENTO
DATA : 24/04/2024
HORA: 08:30
LOCAL: Instituto de Ciências Farmacêuticas
TÍTULO:

SERINO PROTEASE DE PLANTA: CARACTERIZAÇÃO E APLICAÇÃO BIOTECNOLÓGICA


PALAVRAS-CHAVES:

L. leucocephala, coagulante, caracterização

 

PÁGINAS: 82
RESUMO:

A aplicação de enzimas nos processos biotecnológicos, possibilita uma significante redução de custos com consequente diminuição do consumo energético. Neste contexto, as proteases são as biomoléculas mais produzidas e, representam 60% de todas as enzimas comercializadas no mundo. A importância do uso destas moléculas se deve a fatores como elevada atividade catalítica, seletividade, especificidade, assim como a variabilidade de produção. Diante da demanda de produzir estudos voltados a obtenção de enzimas com viés industrial, objetivamos a obtenção de protease de interesse biotecnológico proveniente das sementes de Leucaena leucocephala, seguindo sua caracterização e aplicação. O projeto teve como ponto de partida a investigação da atividade enzimática no extrato bruto das sementes L. leucocephala. Por meio desta pesquisa, foi possível descrever um novo coagulante de leite. As atividades ótimas da enzima foram determinadas em 40ºC e pH 9,0. Em testes de estabilidades, a enzima se manteve estável em uma ampla faixa de pH (5.0 a 9.0) e temperaturas (40ºC a 60ºC). Além disso, a enzima teve a sua atividade catalítica melhorada na presença de íons metálicos (Na+, K+, Mn2+, Mg2+ e Ca2+). A enzima demostrou estabilidade e compatibilidade com detergentes e solventes orgânicos. O que evidencia o potencial biotecnológico dessa enzima em vários processos industriais. Quando o extrato enzimático foi submetido a diferentes substratos cromogênicos conjugados com p-nitroanilina, a hidrolise mostrou especificidade para o BApNA. Além disso, a enzima foi inibida por PMSF (95,80%) seguido por Benzamidina (84,22%). Portanto, a enzima pertence à classe das serino protease, endopeptidase que conserva em seu sitio catalítico a presença dos aminoácidos serina, histidina e ácido aspártico. O extrato aquoso das sementes da L. leucocephala foi submetido a teste de toxicidade através de bioindicador. Foi possível evidenciar que não foi gerado ambiente toxico após a exposição por 24 horas dos crustáceos, Artemia salina, a diferentes concentrações do extrato aquoso.



 

MEMBROS DA BANCA:
Presidente - 1653558 - LUCIANO APARECIDO MEIRELES GRILLO
Interno(a) - 2089586 - FRANCIS SOARES GOMES
Interno(a) - 1811274 - HUGO JUAREZ VIEIRA PEREIRA
Externo(a) ao Programa - 1369387 - JOAO XAVIER DE ARAUJO JUNIOR - UFALExterno(a) ao Programa - 1488396 - TICIANO GOMES DO NASCIMENTO - UFALExterno(a) à Instituição - JOHNNATAN DUARTE DE FREITAS - IFAL
Notícia cadastrada em: 22/04/2024 10:22
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