PPGCF PROGRAMA DE PÓS-GRADUAÇÃO EM CIÊNCIAS FARMACÊUTICAS INSTITUTO DE CIÊNCIAS FARMACÊUTICAS Telefone/Ramal: (82) 32141792

Banca de DEFESA: LARISSA COSTA SANTOS

Uma banca de DEFESA de MESTRADO foi cadastrada pelo programa.
DISCENTE : LARISSA COSTA SANTOS
DATA : 26/03/2024
HORA: 09:00
LOCAL: Instituto de Ciências Farmacêuticas
TÍTULO:

CARACTERIZAÇÃO BIOQUÍMICA DE UM INIBIDOR DE PROTEASE DA LARVA DO INSETO Tribolium castaneum



PALAVRAS-CHAVES:

Tribolium castaneum, inibidor enzimático, caracterização bioquímica, besouro da farinha.


PÁGINAS: 52
RESUMO:

Inibidores de protease são substâncias que possuem a capacidade de regular a ação das proteases, bloqueando sua atividade catalítica. Muitos desses inibidores são produzidos naturalmente pelo organismo visando manter a homeostase. Os inibidores de protease têm sido objeto de estudo devido ao seu potencial biotecnológico no controle de pragas, indústria de alimentos, pesquisa de novos medicamentos e também para aumentar a compreensão dos mecanismos de inibição. O presente trabalho teve o objetivo de investigar a atividade inibitória e as características bioquímicas de um inibidor de protease presente no inseto Tribolium castaneum. A primeira etapa foi identificar em qual fase do ciclo de vida do inseto há uma maior produção do inibidor, depois para aprimorar a pureza da amostra, o extrato foi submetido as técnicas de purificação, como precipitação salina e sistemas aquosos bifásicos e trifásicos. Após a escolha da melhor técnica a amostra foi submetida a ensaios de resistência ao pH e a temperatura, influência de sais metálicos e estabilizantes, também foi testada a ação contra o fungo fitopatogênico Amphobotrys ricini. O estudo revelou a presença do inibidor nas fases de larva, pupa e adulto, com destaque para a fase larval, que demonstrou mais de 40% de atividade inibitória. O método que foi mais eficiente para a redução de contaminantes na amostra foi o sistema aquoso trifásico com isopropanol. A atividade do inibidor permaneceu estável nas temperaturas de 40 a 70º C, mas manteve sua atividade mesmo em altas temperaturas, se manteve estável também em uma ampla faixa de PH (5-10). Além disso, a atividade do inibidor foi influenciada por diferentes sais metálicos e diversos estabilizantes, com BSA e Gelatina potencializando notavelmente a atividade inibitória. Por fim, foi observada uma diminuição da velocidade de crescimento do fungo fitopatogênico Amphobotrys ricini. Estes resultados destacam o uso potencial do inibidor de protease endógeno do inseto T. castaneum, podendo também contribuir para a compreensão das propriedades dos inibidores de insetos e mecanismos de regulação enzimática.



MEMBROS DA BANCA:
Presidente - 1653558 - LUCIANO APARECIDO MEIRELES GRILLO
Interno(a) - 3509820 - MARIA ALINE BARROS FIDELIS DE MOURA
Externo(a) ao Programa - 2089586 - FRANCIS SOARES GOMES - UFAL
Notícia cadastrada em: 26/03/2024 08:34
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